Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes de la célula (alrededor del 50 % de su peso seco) y las más versátiles: forman estructuras, aceleran reacciones, transportan sustancias, defienden al organismo y regulan su funcionamiento. Están formadas por C, H, O y N, y casi siempre también S. En esta lección estudiarás sus unidades (los aminoácidos), el enlace que las une, sus cuatro niveles de estructura, sus propiedades y sus funciones, contenidos clave de la PAU.
1. Los aminoácidos. Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Todos comparten un carbono α unido a un grupo amino (–NH₂), un grupo carboxilo (–COOH), un hidrógeno y una cadena lateral (R) que es distinta en cada uno. Las proteínas de los seres vivos se construyen con 20 aminoácidos proteinogénicos (más dos poco frecuentes, selenocisteína y pirrolisina). Salvo la glicina, todos tienen el carbono α asimétrico y presentan estereoisomería; en las proteínas son siempre de la serie L.
En disolución acuosa forman un ion dipolar (zwitterion) y tienen carácter anfótero: actúan como ácido o como base según el pH. El pH en el que la carga neta es cero es el punto isoeléctrico (pI); por debajo de él el aminoácido tiene carga neta positiva y por encima, negativa. Según su cadena R se clasifican en apolares, polares sin carga, ácidos (carga negativa) y básicos (carga positiva). Los que el organismo no puede sintetizar son esenciales y deben tomarse con la dieta.
2. El enlace peptídico. Es un enlace covalente de tipo amida entre el –COOH de un aminoácido y el –NH₂ del siguiente, con liberación de una molécula de agua (condensación). Tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que no permite el giro: los átomos que lo forman quedan en un mismo plano rígido, en configuración trans. La cadena tiene un extremo N-terminal y otro C-terminal.
3. Niveles estructurales.
4. Propiedades. Dependen de las cadenas R expuestas: solubilidad (las globulares forman dispersiones coloidales), capacidad amortiguadora del pH, especificidad (cada especie e individuo tiene proteínas propias, base del rechazo de trasplantes) y desnaturalización: el calor, los cambios de pH o ciertas sustancias rompen los enlaces que mantienen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, y la proteína pierde su forma y su función. La estructura primaria se conserva porque los enlaces peptídicos no se rompen. Si el cambio es suave, a veces es reversible (renaturalización).
5. Funciones. Estructural (colágeno, queratina), enzimática (la mayoría de las enzimas), transporte (hemoglobina, lipoproteínas), hormonal (insulina), defensiva (inmunoglobulinas o anticuerpos), contráctil (actina y miosina), de reserva (ovoalbúmina, caseína) y homeostática. Según su composición pueden ser holoproteínas (solo aminoácidos) o heteroproteínas (con un grupo prostético no proteico, como el grupo hemo).
Ejemplo 1. Contar enlaces en un péptido. ¿Cuántos enlaces peptídicos tiene un pentapéptido y cuántas moléculas de agua se liberan al formarlo?
Ejemplo 2. Carga de un aminoácido según el pH. La glicina tiene un pI de aproximadamente 6,0. ¿Hacia qué electrodo migra a pH 2 y a pH 10?
Un polipéptido lineal de 150 aminoácidos se forma por condensación. ¿Cuántos enlaces peptídicos tiene y cuántas moléculas de agua se liberaron al formarlo?
Una proteína globular se calienta a 90 °C y se desnaturaliza. ¿Qué nivel estructural se conserva?
El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que ocurren en las células. Se divide en catabolismo (reacciones de degradación que liberan energía) y anabolismo (reacciones de síntesis que requieren energía).
La moneda energética de la célula es el ATP (adenosín trifosfato). Al hidrolizarse el enlace entre el segundo y tercer fosfato, se libera energía que la célula utiliza para realizar trabajo: ATP → ADP + Pᵢ + energía.
La respiración celular aerobia es el proceso por el que la glucosa se oxida completamente con O₂ para producir CO₂, H₂O y energía (ATP). La ecuación global es:
C₆H₁₂O₆ + 6 O₂ → 6 CO₂ + 6 H₂O + ~30-32 ATP
Se desarrolla en tres etapas:
1. Glucólisis (citoplasma): La glucosa (6C) se rompe en dos moléculas de piruvato (3C). Rendimiento neto: 2 ATP (por fosforilación a nivel de sustrato) y 2 NADH. No requiere O₂ (anaeróbica).
2. Ciclo de Krebs (matriz mitocondrial): Cada piruvato se descarboxila (pierde un CO₂) y se une a la coenzima A, formando acetil-CoA (2C). El acetil-CoA entra en el ciclo de Krebs, una serie de reacciones donde se oxida completamente. Por cada acetil-CoA se producen: 2 CO₂ + 3 NADH + 1 FADH₂ + 1 GTP (≈1 ATP). Como hay 2 piruvatos por glucosa, se multiplica por 2.
3. Cadena de transporte de electrones y fosforilación oxidativa (membrana interna mitocondrial, crestas): Los electrones del NADH y FADH₂ pasan por una cadena de complejos proteicos (I, II, III, IV) y coenzimas móviles (ubiquinona, citocromo c). La energía liberada se usa para bombear H⁺ desde la matriz al espacio intermembrana, creando un gradiente electroquímico. Los H⁺ vuelven a la matriz a través de la ATP sintasa (complejo V), que aprovecha el flujo de protones para sintetizar ATP (quimiósmosis, modelo de Peter Mitchell). El aceptor final de electrones es el O₂, que se reduce a H₂O. Rendimiento: ~26-28 ATP por glucosa.
Cuando no hay O₂, la célula puede obtener energía mediante fermentación: la glucólisis seguida de una reacción que regenera el NAD⁺:
• Fermentación alcohólica (levaduras): Piruvato → etanol + CO₂. Aplicaciones: pan (CO₂ hace subir la masa), cerveza, vino.
• Fermentación láctica (bacterias lácticas, células musculares): Piruvato → ácido láctico. Aplicaciones: yogur, queso. En los músculos, durante el ejercicio intenso, se produce ácido láctico cuando la demanda de O₂ supera el suministro.
Rendimiento de la fermentación: solo 2 ATP por glucosa (vs. ~30-32 de la respiración aerobia).
La fotosíntesis es el proceso anabólico por el que las plantas, algas y cianobacterias sintetizan materia orgánica a partir de CO₂ y H₂O, usando la energía de la luz solar:
6 CO₂ + 6 H₂O + energía luminosa → C₆H₁₂O₆ + 6 O₂
Fase luminosa (tilacoides):
1. La luz es absorbida por los fotosistemas II (P680) y I (P700), que contienen clorofila y pigmentos accesorios.
2. Fotólisis del agua (en FSII): 2 H₂O → O₂ + 4 H⁺ + 4 e⁻. El O₂ se libera como subproducto.
3. Los electrones viajan por la cadena de transporte fotosintética (plastoquinona, complejo citocromo b₆f, plastocianina) hasta el FSI.
4. El transporte de electrones genera un gradiente de H⁺ que impulsa la ATP sintasa (fotofosforilación).
5. En el FSI, los electrones reducen el NADP⁺ a NADPH (gracias a la ferredoxina y la NADP⁺ reductasa).
Productos de la fase luminosa: ATP + NADPH + O₂.
Fase oscura / Ciclo de Calvin (estroma):
1. Fijación del CO₂: La enzima RuBisCO fija el CO₂ uniéndolo a la ribulosa-1,5-bisfosfato (5C), produciendo dos moléculas de 3-fosfoglicerato (3C).
2. Reducción: El 3-fosfoglicerato se reduce a gliceraldehído-3-fosfato (G3P) usando ATP y NADPH de la fase luminosa.
3. Regeneración: Parte del G3P regenera la ribulosa-1,5-bisfosfato, completando el ciclo.
4. Síntesis: Parte del G3P se usa para sintetizar glucosa y otras moléculas orgánicas.
Por cada 3 CO₂ fijados, se forma 1 molécula de G3P «neta» (se necesitan 6 CO₂ para 1 glucosa).
Un aspecto esencial que no se ha desarrollado en detalle es la regulación de la actividad proteica a nivel de la enzima. Más allá de la disponibilidad de sustratos, las proteínas pueden ser moduladas mediante regulación alostérica, modificaciones postraduccionales (fosforilación, acetilación, ubiquitinación, etc.) y proteólisis controlada. Estas modificaciones alteran la conformación tridimensional de la enzima, modificando su afinidad por el sustrato (Km) o su velocidad máxima (Vmax) sin cambiar la cantidad de proteína presente. Comprender estos mecanismos es clave para entender cómo la célula adapta su metabolismo a cambios ambientales y a señales hormonales.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la cadena de transporte de electrones es falsa?
En la fermentación alcohólica, ¿qué molécula se regenera para que la glucólisis pueda continuar?
¿Qué nivel estructural de la proteína determina principalmente la especificidad del sitio activo de una enzima?
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